Рабочая тетрадь-тренажер по биохимии для студентов специальности «Лечебное дело»
000
ОтложитьЧитал
Лобаева Т. А., Смирнова К. В., Рыскина Е. А
Т. А. Лобаева, К. В. Смирнова, Е. А. Рыскина
Рабочая тетрадь-тренажер по биохимии для студентов специальности «Лечебное дело»
Утверждено Методическим советом Медицинского университета МГИМО-МЕД
Рецензенты:
Чернов Н. Н. – д.б.н., профессор кафедры биохимии им. академика Березова Т. Т. МИ РУДН
Богословская О. А. – к.б.н., ведущий научный сотрудник Института энергетических проблем химической физики им. В. Л. Тальрозе ФИЦ Химической физики им. Н. Н. Семёнова РАН, доцент факультета фундаментальной медицины МГУ им. Ломоносова
Предисловие к изданию
В настоящее время науки о жизни (англ. life sciences) включены в список приоритетных направлений развития науки и технологий до 2030 года. Одним из важнейших направлений life sciences является биохимия.
Биохимия – это фундаментальная наука, которая изучает состав, структуру и свойства химических соединений, формирующих биосистемы, а также их взаимодействие и взаимопревращение в процессе метаболизма. Это важнейшее естественно-научное направление, которое формирует мировоззрение современных биологов и медиков. Изучение биохимии базируется на важнейших представлениях о химии, биологии, физике.
Представленная авторами книга является продолжением серии учебно-методических пособий и учебников по биохимии, которые активно используются в учебном процессе при изучении данной дисциплины студентами-медиками в ведущих медицинских университетах РФ – МГИМО МЕД, РНИМУ и РУДН.
Учебно-методическое пособие «Рабочая тетрадь-тренажер по биохимии для студентов специальности «Лечебное дело»» составлено авторами на основе многолетнего педагогического опыта в соответствии с ФГОС и рассчитано для использования в учебном процессе по направлению подготовки 31.05.01 Лечебное дело (специалитет)
Сборник включает разноплановый комплект учебно-методических материалов, составленных в удобном формате рабочей тетради по 16 темам биохимии:
• Введение в биохимию. Роль биоорганических соединений.
• Аминокислоты и простые белки. Строение, свойства и биологическая роль.
• Нуклеозиды и нуклеотиды. Нуклеиновые кислоты. Структура хроматина.
• Сложные белки. Строение, свойства и биологическая роль. Мембранные белки и мембранные каналы.
• Ферменты. Строение, свойства и биологическая роль. Основы ферментативного катализа.
• Липиды. Классификация, строение, свойства и биологическая роль.
• Витамины и коферменты. Классификация, строение, свойства и биологическая роль.
• Гормоны. Механизмы передачи гормонального сигнала.
• Основы метаболизма. Биоэнергетика клеток.
• Углеводы. Классификация, строение, свойства и биологическая роль. Обмен углеводов. Патологии углеводного обмена.
• Обмен липидов. Патологии липидного обмена.
• Обмен аминокислот и простых белков. Патологии обмена аминокислот и простых белков.
• Обмен сложных белков. Хромопротеины: биосинтез и распад. Патологии обмена хромопротеинов.
• Обмен сложных белков. Нуклеопротеины: биосинтез и распад. Патологии обмена нуклеопротеинов.
• Интеграция обмена.
• Основы биохимии органов и тканей. Интерпретация биохимического анализа крови и мочи.
Темы заданий и задач соответствуют полному курсу изучения биохимии для специальности «Лечебное дело» в медицинских ВУЗах РФ. Созданный авторами учебный комплект заданий адресован студентам, аспирантам, стажерам и преподавателям для текущего использования в учебном процессе, а также для аттестации студентов.
Коллектив авторов
Лобаева Татьяна Александровна – кандидат биологических наук, доцент по специальности «биохимия», преподаватель фундаментальных дисциплин Медицинского университета МГИМО МЕД
Автор свыше 80 учебно-методических и научных работ по педагогике, биологии, химии, биохимии, медицине, фармации.
Смирнова Ксения Валерьевна – кандидат биологических наук, зав. лабораторией вирусного канцерогенеза НИИ канцерогенеза ФГБУ "НМИЦ онкологии им. Н. Н. Блохина" Минздрава России.
Автор свыше 55 научных и учебно-методических работ по молекулярной биологии, биохимии.
Рыскина Елена Анатольевна – доктор биологических наук, профессор факультета биологии и биотехнологии НИУ «Высшая школа экономики».
Автор свыше 70 учебно-методических и научных работ по медицине и биохимии.
Требования к освоению дисциплины «Биохимия»
В результате изучения дисциплины студенты должны знать:
• правила техники безопасности и работы в биохимических лабораториях с реактивами, приборами, животными;
• физико-химическую сущность процессов, происходящих в живом организме на молекулярном, клеточном, тканевом и органном уровнях;
• строение и химические свойства основных классов биологически важных органических соединений;
• основные метаболические пути превращения углеводов, липидов, аминокислот, пуриновых и пиримидиновых оснований, роль клеточных мембран и их транспортных систем в обмене веществ;
• строение и функции наиболее важных химических соединений (нуклеиновых кислот, природных белков, углеводов, липидов, водорастворимых и жирорастворимых витаминов, гормонов и др.);
• физико-химические методы анализа в медицине (титриметрический, хроматографический, спектрофотометрический, фотоэлектроколориметрический);
• роль биогенных элементов и их соединений в живых организмах;
• основы химии гемоглобина, его участие в газообмене и поддержании кислотно-основного состояния;
• теоретические основы информатики в медицинских и биологических системах, использование информационных компьютерных систем.
В результате изучения дисциплины студенты должны уметь:
• пользоваться учебной, научной, научно-популярной литературой, сетью Интернет и учебным порталом для профессиональной деятельности;
• пользоваться физическим, химическим и биологическим оборудованием;
• производить расчёты по результатам эксперимента, проводить элементарную статистическую обработку экспериментальных данных;
• классифицировать химические соединения, основываясь на их структурных формулах;
• прогнозировать направление и результат физико-химических процессов и химических превращений биологически важных веществ;
• отличать в сыворотке крови нормальные значения уровней метаболитов (глюкозы, мочевины, билирубина, мочевой кислоты, молочной и пировиноградной кислот и др.) от патологически изменённых, читать протеинограмму и объяснять причины различий; трактовать данные энзимодиагностических исследований сыворотки крови.
В результате изучения дисциплины студенты должны владеть:
• химической и биохимической терминологией;
• базовыми технологиями поиска и преобразования информации, в том числе с использованием учебных образовательных ресурсов;
• понятием ограничения в достоверности и специфику наиболее часто встречающихся лабораторных тестов
Список сокращений
АДФ – аденозиндифосфат
АлАТ – аланинаминотрансфераза
АМК – аминокислота
АМФ – аденозинмонофосфат
цАМФ – циклический АМФ
АПБ – ацилпереносящий белок
АсАТ – аспартатаминотрансфераза
АТФ – аденозинтрифосфат
АТФаза – аденозинтрифосфатаза
ГАМК – гамма-аминомасляная кислота
ГАФ – глицеральдегид-3-фосфат
ГДФ – гуанозиндифосфат
ГМФ – гуанозинмонофосфат
ГМГ-КоА —β-гидрокси-β-метил-глутарил-КоА
цГМФ – циклический ГМФ
ГТФ – гуанозинтрифосфат
ДАГ – диацилглицеролы
ДАФ – диоксиацетонфосфат
ДНК – дезоксирибонуклеиновая кислота
ДНКаза – дезоксирибонуклеаза
ДНФГ- 2,4-динитрофенилгидразин
ДОФА – диоксифенилаланин
ИМФ – инозинмонофосфат
кат – катал
КоА – кофермент (коэнзим) А
КоQ – кофермент (коэнзим) Q
КФ – классификация ферментов
КФК – креатинфосфокиназа
ЛДГ – лактатдегидрогеназа
ЛП – липопротеины
ЛПВП – липопротеины высокой плотности
ЛПНП – липопротеины низкой плотности
ЛПОНП – липопротеины очень низкой плотности
МАГ – моноацилглицеролы
МАО – моноаминооксидаза
МДА – малоновый диальдегид
НАД+ – никотинамидадениндинуклеотид окисленный
НАДН(Н+) – никотинамидадениндинуклеотид восстановленный
НАДФ+ – никотинамидадениндинуклеотидфосфат окисленный
НАДФН(Н+) – никотинамидадениндинуклеотидфосфат восстановленный
ПВК – пировиноградная кислота
ПФ – пиридоксальфосфат
РНК – рибонуклеиновая кислота
т-РНК – транспортная РНК
РНКаза – рибонуклеаза
СДГ – сукцинатдегидрогеназа
ТАГ – триацилглицеролы
ТГФК – тетрагидрофолиевая кислота
ТДФ – тимидиндифосфат
ТМФ – тимидинмонофосфат
ТПФ – тиаминпирофосфат
ТТФ – тимидинтрифосфат
ТХУ – трихлоруксусная кислота
УДФ – уридиндифосфат
УМФ – уридинмонофосфат
УТФ – уридинтрифосфат
ФАД – флавинадениндинуклеотид окисленный
ФАДН2 – флавинадениндинуклеотид восстановленный
ФЕП – фосфоенолпируват
ФМН – флавинаденинмононуклеотид
Фн – неорганический фосфат
ФФн – неорганический пирофосфат
ФРПФ – 5-фосфорибозил-1-пирофосфат
ФФК – фосфофруктокиназа
ФЭК – фотоэлектроколориметр
ХЭ – холинэстераза
ЦДФ – цитидиндифосфат
ЦМФ – цитидинмонофосфат
ЦТК – цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса)
ЦТФ – цитидинтрифосфат
ЩУК – щавелевоуксусная кислота
ЭПС – эндоплазматическая сеть
D – оптическая плотность
Dоп – оптическая плотность опытного
образца
Dст – оптическая плотность стандартного образца
Dк – оптическая плотность контрольного образца
Dx – оптическая плотность исследуемого образца
КМ – константа Михаэлиса
Vmax – максимальная скорость реакции
SAM – S-аденозилметионин
Тема 1. Введение в биохимию. Роль биоорганических соединений
ЧТО НЕОБХОДИМО ЗНАТЬ В ДАННОЙ ТЕМЕ?
Важнейшие функциональные группы биоорганических соединений: карбоксильная, альдегидная, кетогруппа, аминогруппа, сульфгидрильная, гидроксильная, амидная, гуанидиновая, фосфатный остаток (фосфаты), сульфатный остаток (сульфаты). Радикалы: метил-, этил-, пропил-, изопропил-, бутил-, бензил-, фенил. Гетероциклы в структуре органических соединений: пиридин, пиримидин, пиррол, тиазол, имидазол, индол, пурин, птерин, изоаллоксазин. Типы ковалентных химических связей: простая эфирная, сложноэфирная, дисульфидная, амидная (пептидная), гликозидная, фосфодиэфирная. Типы слабых химических взаимодействий и связей in vivo: водородная, ионная, гидрофобная. Основные типы химических реакций in vivo: фосфорилирование, сульфирование, метилирование, гидроксилирование, гидролиз, гидратация, карбоксилирование, декарбоксилирование, ОВР (редокс-процессы), ацилирование. Органические кислоты: дикарбоновые (с примерами), трикарбоновые (с примерами), кетокислоты, гидроксикислоты. Аминоспирты: этаноламин, холин, сфингозин. Многоатомные спирты: глицерин. Кетоны: ацетон. Альдегиды: уксусный альдегид. Сложные эфиры: ацилглицеролы, ацетилхолин. Простые эфиры: дисахариды, полисахариды. Биополимеры: белки, полисахариды, нуклеиновые кислоты.
ПЕРЕЧЕНЬ ЗАДАНИЙ ДЛЯ ВЫПОЛНЕНИЯ
ЗАДАНИЕ 1
Дайте определения нижеследующим важнейшим понятиям из общей и биоорганической химии, приведите соответствующие примеры, заполнив таблицу:
ЗАДАНИЕ 2
Перечислите все известные вам кислородсодержащие функциональные группы в структуре органических соединений:
_____________________________________
_____________________________________
Допишите структурную формулу первичного насыщенного спирта с общим числом атомов углерода, равным 5. Назовите его по систематической номенклатуре.
– C–C – C–C – C – OH
Предположите физические, химические и биологические свойства этого соединения:
_____________________________________
_____________________________________
Составьте 1–2 формулы спиртов из предложенного списка и обведите в этих формулах спиртовой гидроксил: глицерол, ретинол, токоферол, холестерол, пиридоксин, андростендиол, эстрадиол, кальцитриол.
Составьте 1–2 формулы альдегидов из предложенного списка и обведите в этих формулах альдегидную группу: ретиналь, пиридоксальфосфат,
Составьте 1–2 формулы кетонов из предложенного списка и обведите в этих формулах кетогруппы: ацетон, ацетоацетат, филлохинон, тестостерон, альдостерон, прогестерон.
Составьте 1–2 формулы органических кислот из предложенного списка и обведите в этих формулах карбоксильные группы: яблочная кислота, янтарная кислота, фумаровая кислота, стеариновая кислота, олеиновая кислота, никотиновая кислота, пантотеновая кислота.
ЗАДАНИЕ 3
Перечислите все известные вам азотсодержащие функциональные группы в структуре органических соединений.
Допишите структурную формулу первичного амина с общим числом атомов углерода, равным 3. Назовите его по систематической номенклатуре.
– C–C – C – NH2
Предположите физические, химические и биологические свойства этого соединения:
Составьте 1–2 формулы аминов из предложенного списка и обведите в этих формулах аминогруппы: этаноламин, холин, ацетилхолин, норадреналин, адреналин, пиридоксаминфосфат, гистамин, серотонин.
ЗАДАНИЕ 4
Перечислите все известные вам серосодержащие функциональные группы в структуре органических соединений.
Допишите структурную формулу органического соединения с одной сульфгидрильной группой с общим числом атомов углерода, равным 2. Назовите его по систематической номенклатуре.
– C–C – SH
Предположите физические, химические и биологические свойства этого соединения:
Составьте 1–2 формулы соединений с SH-группой из предложенного списка и обведите в этих формулах сульфгидрильную группу: цистеин, глутатион, коэнзим А.
ЗАДАНИЕ 5
Перечислите все известные вам фосфоросодержащие функциональные группы в структуре органических соединений.
Соедините аминокислоту серин с фосфорной кислотой, покажите образованную формулу фосфосерина.
Составьте схему строения АТФ, выделив остатки фосфорной кислоты.
Составьте 1–2 формулы соединений с остатком фосфорной кислоты из предложенного списка и обведите в этих формулах фосфатный фрагмент: 2-фосфоглицериновая кислота, 3-фосфоглицериновая кислота, глицеральдегид-3-фосфат, диоксиацетонфосфат, фосфоенолпируват.
ЗАДАНИЕ 6
Перечислите все известные вам пятичленные гетероциклы.
Составьте формулу пиррола. Предположите физико-химические и биологические свойства пиррол-содержащих биоорганических соединений.
Проанализируйте потенциальные физико-химические и биологические свойства соединения на основе его химической формулы:
Перечислите все известные вам шестичленные гетероциклы.
Составьте формулу пиридина Предположите физико-химические и биологические свойства пиридинсодержащих биоорганических соединений.
Проанализируйте потенциальные физико-химические и биологические свойства двух родственных соединений на основе их химической структуры:
Тема 2. Аминокислоты и простые белки. Строение, свойства и биологическая роль
ЧТО НЕОБХОДИМО ЗНАТЬ В ДАННОЙ ТЕМЕ?
Предмет биологической химии. Основные химические компоненты живых систем. Аминокислоты – мономеры белков и пептидов. Протеиногенные аминокислоты. Структура и физико-химические свойства аминокислот. Уравнение Гендерсона-Хассельбаха. Свойства пептидной связи. Непротеиногенные аминокислоты. Биологически активные пептиды. Структурное и функциональное разнообразие белков. Уровни структурной организации белка: первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Понятие о доменной структуре белка. Фолдинг белка. Роль шаперонов. Функции убиквитина и протеасом. Посттрансляционная модификация. Связь структуры белков с их функцией. Денатурация белка. Понятие об изоэлектрической точке белка и метод ее определения. Методы изучения белков. Цветные реакции на аминокислоты и белки. Методы определения молекулярной массы и аминокислотного состава белков. Методы изучения пространственной структуры белков. Методы выделения и очистки белков. Биохимические основы нарушений обмена белков: прионные болезни, болезнь Альцгеймера, парапротеинемии, амилоидоз. Конъюгированные (сложные) белки: нуклеопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины, металлопротеины. Особенности строения белков соединительной ткани: коллаген и эластин.
ПЕРЕЧЕНЬ ЗАДАНИЙ ДЛЯ ВЫПОЛНЕНИЯ
ЗАДАНИЕ 1
Представлен общий план строения α-аминокислот:
Составьте формулы простейших аминокислот, в которых:
Формула А: R = – H,
Формула Б: R = – CH3
Пронумеруйте все атомы углерода, начиная от карбоксильной группы. Дайте химические и тривиальные названия полученным соединениям.
В формуле (Б) сдвиньте аминогруппу из альфа-положения в бета-положение. Какие биологические изменения возникнут в связи с изменением структуры аминокислоты? Какова биологическая роль бета-аланина?
Пояснение:
ЗАДАНИЕ 2
Допишите формулу аминокислоты, в которой имеется 4 атома углерода, аминогруппа находится в ɣ-положении. Дайте химическое название полученной аминокислоте и предположите ее биологические свойства.
Решение:
– С – С – С – С -
ЗАДАНИЕ 3
Перед вами химическая формула диаминомонокарбоновой аминокислоты лизин (Лиз, Lys, K):
В представленной формуле пронумеруйте все положения углерода, начиная от карбоксильной группы по систематической номенклатуре, а также обозначьте альфа (α), бета (β) и другие положения. Дайте оценку суммарного заряда лизина при рН =7,0; 2,0 и 13,0. С чем связано изменение заряда личина при изменении рН?
Решение:
ЗАДАНИЕ 4*
(Примечание: если вы встретили задание со звездочкой, то это задание является немного более сложным. Вы можете сделать попытку выполнить его, либо переходите к следующему заданию.)
Аминокислоты являются амфолитами, для которых характерно наличие рКа1 (α-COOH), pКа2 (α-NH3+), рКа3 (по радикалу). Это легко установить методом кислотно-основного титрования (см рис.)
Рис. 1. Кривая кислотно-основного титрования Асп (по оси У – рН среды, по оси Х – эквивалентное количество добавляемой щёлочи).
В зависимости от рН функциональные группы аминокислот могут находиться в протонированной и депротонированной форме. В таблице приведены значения рКа для функциональных групп лизина (Лиз). Составьте формулу Лиз при рН 11,5 (щелочное значение), подпишите протонированные и депротонированные группы.
ЗАДАНИЕ 5
Известно, что изоэлектрическая точка амфотерного соединения есть значение рН среды, при котором его суммарный заряд равен нулю.
Для моноаминомонокарбоновых аминокислот это значение легко можно рассчитать по формуле:
Используя данные справочной таблицы, рассчитайте изоэлектрические точки аминокислот Лей, Вал, Фен. Что можно сказать о направлении движения этих аминокислот в электрическом поле, если изменить значение рН среды до сильнокислого (например, рН = 1,5) и сильно щелочного (например, рН = 13,0)?
Расчеты и пояснение:
ЗАДАНИЕ 6*
Подумайте, как рассчитать изоэлектрическую точку для моноаминодикарбоновых аминокислот Глу и Асп? Приведите свой расчет, дайте пояснение исходя их структуры этих аминокислот. Объясните направление движения этих аминокислот в электрическом поле при рН = 7,0 рН = 2,0 и рН = 12,0
Расчеты и пояснение:
Подумайте, как рассчитать изоэлектрическую точку для таких аминокислот, как Арг, Лиз и Гис? Приведите свой расчет, дайте пояснение исходя их структуры этих аминокислот. Объясните направление движения этих аминокислот в электрическом поле при рН = 7,0 рН = 1,5 и рН = 13,0
Расчеты и пояснения:
ЗАДАНИЕ 7
Как вам известно из биологии, биосинтез белка – это сложный биохимический процесс, происходящий по принципам матричных биосинтезов. Образование пептидной связи между остатками аминокислот происходит на рибосомах. В химическом плане образование пептидной связи является примером реакции поликонденсации:
Соедините в дипептиды следующие любые 1–2 пары аминокислот: Гли-Ала; Фен-Гис; Про-Трп; Лиз-Асн; Глу-Иле
Подумайте, какой суммарный заряд будут иметь данные дипептиды при рН=7,0 (нейтральная среда).
Решение:
ЗАДАНИЕ 8
Известно, что водородная связь – форма взаимодействия между более электроотрицательным атомом (например, N, O) и менее электроотрицательным атомом водорода H. Такие связи легко реализуются между молекулами воды, спиртов, между азотистыми основаниями в составе нуклеиновых кислот, а также в пептидах и белках.
Предположим, что биохимик-исследователь работает со смесью следующих аминокислот:
Фен, Асн, Лей, Ала, Глу, Лиз, Вал. Выберите среди них те аминокислоты, радикалы которых могут участвовать в образовании водородных связей в белках. Поясните свой ответ.
Решение:
ЗАДАНИЕ 9
В учебной лаборатории по биохимии на полке находятся следующие флаконы с органическими веществами:
Выпишите названия веществ, которые дают нижеследующие положительные качественные химические реакции:
А) Нингидриновая реакция: _____________________________________
_____________________________________
Б) Ксантопротеиновая реакция:_____________________________________
_____________________________________
В) Реакция Фоля: _____________________________________
_____________________________________
Г) Биуретовая реакция: _____________________________________
_____________________________________
Д) Реакция с нитратом серебра: _____________________________________
_____________________________________
ЗАДАНИЕ 10
На занятии по биохимии студентам предложили проанализировать состав и свойства вещества под названием «Аспакам». Соединение имеет сладкий вкус и следующую химическую формулу.
Проанализируйте химическую структуру аспаркама, выделите в формуле те фрагменты, которые вам уже известны, подпишите их. Предположите область применения этого вещества.
Пояснение:
ЗАДАНИЕ 11
На занятии по биохимии студентам предложили проанализировать состав и свойства пептида следующего строения:
Асп-Цис-Асн-Глн-Сер-Вал-Лиз-Цис-Гис-Гли-Лиз-Иле-Глу-Лей
Один из студентов предположил, что при взаимодействии между боковыми заместителями аминокислот в структуре пептида произойдет образование дисульфидных мостиков, ионных и гидрофобных связей. Чем подтвердить такое предположение? Выпишите пары аминокислот, между которыми действительно возможны такие взаимодействия.
Решение:
_____________________________________
_____________________________________
ЗАДАНИЕ 12
Дайте характеристику пары аминокислот, выбрав верные утверждения:
ЗАДАНИЕ 13
Дайте характеристику пары пептидов, заполнив колонку с ответами:
ЗАДАНИЕ 14
Допишите формулу тетрапептида, состоящего из протеиногенных аминокислот таким образом, чтобы полученный пептид соответствовал перечисленным характеристикам:
А. Тетрапептид заряжен положительно при нейтральном значении рН.
Б. Тетрапептид содержит ароматическую аминокислоту без гидроксильной группы.
В. Тетрапептид содержит аминокислоту, содержащую гуанидиновый фрагмент
Г. Тетрапептид содержит серосодержащую аминокислоту, которая дает положительную реакцию Фоля.
ЗАДАНИЕ 15 *
15.1. Составьте структурную формулу пентапептида следующего строения:
Цис-Арг-Фен-Глу-Трп
а) Обозначьте N- и С-концы пептида
б) Отметьте регулярно повторяющиеся фрагменты пептида (пептидные связи) и боковые заместители (радикалы) остатков аминокислот.
в) Какие из цветных реакций будут положительны с данным пептидом?
г) Определите суммарный заряд пептида при следующих условиях:
Z=? pH=7,0; Z=? pH=1,0; Z=? pH=12,0
Пояснение:
15.2 В медицине для профилактики и лечения заболеваний суставов используется запатентованный препарат, представляющий собой смесь химически модифицированных пептидов
Ala-Glu-Asp, Lys-Glu-Asp и Lys-Glu.
Данный препарат нормализует морфоструктуры суставных тканей, в том числе цитоархитектоники хрящевой ткани с уменьшением количества хондроцитов, подверженных апоптозу, особенно на конечных его стадиях. Составьте формулы указанных трипептидов. Рассчитайте их суммарный заряд при pH=7,0.
Пояснение:
15.3. В медицине в качестве противовоспалительного и анальгетического средства используется запатентованный препарат, представляющий собой химически модифицированный трипептид: Tyr-Pro-Ser. Составьте формулу указанного трипептида. Рассчитайте его суммарный заряд при pH=7,0; pH=2,0.; pH=12,0.
Пояснение:
ЗАДАНИЕ 16*
На формуле пептидов выделите боковые заместители (радикалы) отдельных аминокислот, формирующих пептид, обозначьте N- и С-концы. Обведите маркером пептидные связи. Назовите пептид с учетом того, что аминокислотные остатки пелечисляются от N-конца. Определите суммарные заряды данных пептидов при рН = 7,0 рН = 2,0 и рН = 12,0 и укажите направление их движения в электрическом поле (к катоду, к аноду, без движения).
ЗАДАНИЕ 17*
В биохимическую лабораторию направлена смесь из двух пептидов. У исследователей имеется все необходимое оборудование и реактивы для проведения качественного и количественного анализа веществ и их смесей. Установлено, что в составе анализируемой смеси есть пептид, который состоит из β-Ала и Гис, а также пептид, который имеет в составе Глу, Цис и Гли. Было сделано предположение о том, что пептиды, представленные на анализ, являются карнозином и глутатионом.
Составьте формулы предполагаемых пептидов. В чем особенность включения Глу в состав глутатиона? Предположите, какими методами анализа воспользовались биохимики при разделении смеси этих веществ и какие качественные химические реакции на отдельные аминокислоты в составе пептидов они провели. Дайте обоснование.
Решение:
ЗАДАНИЕ 18 *
В таблице представлены характеристики некоторых белков. Используя эти данные предположите методы разделения и анализа трех белков, находящихся в одной смеси:
лизоцим, гамма-глобулин и пепсин. Составьте план разделения. Дайте соответствующие пояснения.
Решение:
1. Особенности структуры и физико-химических свойств представленных в таблице соединений
2. Выбранные методы анализа
3. Обоснование метода
4. Опишите биологические свойства белков под номерами 2, 4, 7, 9, 11
ЗАДАНИЕ 19*
В таблице представлены характеристики некоторых белков. Используя эти данные предположите методы разделения и анализа трех белков-ферментов, находящихся в одной смеси: рибонуклеаза, лизоцим и ксантиноксидаза. Составьте план разделения. Дайте соответствующие пояснения.
Решение:
1. Особенности структуры и физико-химических свойств представленных в таблице соединений
2. Выбранные методы анализа
3. Обоснование метода
4. Опишите биологические свойства белков по номерами 1 и 3
ЗАДАНИЕ 20*
В таблице представлен аминокислотный состав некоторых белков. Используя эти данные предположите методы разделения и анализа трех белков, находящихся в одной смеси:
пепсин, альбумин, гистон. Составьте план разделения. Дайте соответствующие пояснения.
1. Особенности структуры и физико-химических свойств представленных в таблице соединений
2. Выбранные методы анализа
3. Обоснование метода
4. Опишите биологические свойства белков по номерами 1 и 3